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| Schematische Darstellung der Struktur von Myosin, bestehend aus zwei schweren und vier leichten Ketten. Myosin ist eine Actin-aktivierte ATPase: ATP bindet an den "Kopf" des Moleküls und wird hydrolytisch gespalten. Ohne Actin ist die ATPase- Aktivität gering. Wenn Actin bindet (zwei Actin- Moleküle pro Myosin-Kopf) wird die ATPase-Aktivität drastisch erhöht. |  |
| Zyklus der enzymatischen Aktivität von Myosin: Nach der Hydrolyse von ATP bleibt ADP am Myosin-Kopf gebunden bis 2 Actinmoleküle gebunden werden. Die Actinbindung führt zum Ablösen des ADP, und eine Konformationsänderung wird induziert. In der neuen Konformation kann ATP binden, und die Actinmoleküle werden abgespalten. Darauf erfolgt die Hydrolyse des ATP und die Rückstellung der Köpfe in die ursprüngliche Konformation. Dieser Zyklus kann 10 - 100 mal pro sec ablaufen. Die Eigenart des Myosinmoleküls, unter ATP-Verbrauch zwischen zwei Konformationen hin- und herzuspringen, ist die Grundlage fast aller Bewegung im Tierreich. Im Muskel sind Myosin und Actin in Filamente organisiert, die eine Ausrichtung und Summierung der Einzelmoleklül-Bewegungen ermöglicht, so dass makroskopische Bewegung entstehen kann. |  |