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 Oben: Aminosäuresequenz und Membranstruktur eines Proteins aus der Familie der Riechrezeptoren. Die vertikalen Zylinder stellen transmembranale, alpha-helikale Domänen dar (I-VII). Die schwarzen Bälle bezeichnen Aminosäurepositionen, bei denen ein besonders hoher Grad von Variabilität zwischen den einzelnen Rezeptorproteinen festgestellt wurde. Bereiche mit besonders hoher Variabilität sind in den transmembranalen Domänen IV und V zu erkennen. Man vermutet, daß diese Bereiche für die Selektivität der Rezeptorproteine verantwortlich sind. K.J. Ressler, S.L. Sullivan and L.B. Buck, "A molecular dissection of spatial patterning in the olfactory system." Current Opinion in Neurobiology 4:588-596 (1994). Unten: Olfaktorische Signaltransduktion: Bei Duftstoff-Aktivierung eines Rezeptors in der Zilienmembran wird über ein GTP-bindendes Protein (Golf) das Enzym Adenylatzyklase (AC) aktiviert. Dieses Enzym synthetisiert aus ATP den zellulären Botenstoff der Riechtransduktion: zyklisches Adenosinmonophosphat (cAMP). |
 Bei Anstieg der cAMP-Konzentration in den Zilien werden cAMP-gesteuerte Kationenkanäle aktiviert. Diese Kanäle leiten vor allem Calcium und Natrium aus dem Mukus (dem Schleim, in dem die Zilien eingebettet sind) in die Zilien. Demzufolge steigt die Calciumkonzentration in den Zilien an. Das wiederum führt zur Aktivierung von Calcium-gesteuerten Chloridkanälen, die Chloridionen aus den Zilien in den Mukus leiten. Durch die depolarisierende Wirkung von Kationeneinstrom und Anionenausstrom depolarisiert die Zelle und feuert Aktionspotentiale. |