Sinaltransduktionskaskade
Durch Absorption von Lichtstrahlen durch die Sehpigmente in den Photorezeptoren werden Ereignisse kaskadenartig ausgelöst, die zu Änderungen des Ionenflusses durch die Zellmembran führen. Dies hat eine Änderung des Membranpotentials zur Folge.
Der lichtabsorbierende Teil des Rhodopsinsn (Rho) geht durch Absorption von Lichtstrahlen in die aktivierte gestreckte all-trans-Form über (Rho*) à Konformationswechsel des Rho* führt zur Bindung des Transducins (Familie der GTP-bindenden Proteine, aus 3 Untereinheiten (a, b, und g). Bei Aktivierung dissoziiert die GTP-bindende a-Untereinheit von dem b-g-Komplex und aktiviert das Enzym Phosphodiesterase (PDE), bestehend aus 4 Untereinheiten, 2 große a-b und 2 kleine inhibitorische g.
Die katalytische Aktivität der 2 großen Untereinheiten ist im Ruhezustand aber durch g inhibiert.
Wieso kommen T-UE nicht wieder zusammen?, T-b-g bindet an Phosducin
Die aktivierte PDE hydrolysiert cGMP, den zellulären Botenstoff ("second messenger") der Phototransduktion.
Die erste Folge der Belichtung eines Photorezeptors ist also ein Abfall der cGMP-Konzentration im Außensegment.

Biochemie; Stryer; Spektrum-Verlag 1994

Beenden der Lichtantwort:
Opsinkinase phosphoryliert das aktivierte Rhodopsin (=Metarhodopsin II) am Carboxylende, das phosphorylierte Rhodopsin interagiert mit dem Regulatorprotein Arrestin => Inaktivierung
Das Retinal wird in das Pigmentepithel transportiert, reduziert, verestert und während der Hydrolyse des Esters zu 11-cis-Retinal wieder isomerisiert. Zurück in den Phre wird es wieder in das Opsin eingebaut
a-UE bindet an GAP (GTPase-activativating-protein) bzw. RGS 9 für schnelle Spaltung des GTP


GTP-Synthese bzw. Regulation der cGMP-Konz. durch 2 Enzyme

          Guanylatcyclase                                   PDE (bei Licht aktiv)
GTP  =====================> cGMP===========> 5’GMP

Biochemie; Stryer; Spektrum-Verlag 1994