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 Die aktive a-Untereinheit des Transducins hat eine intrinsische GTPase-Aktivität. Sobald sie GTP gebunden hat, läuft eine Art innerer Uhr: nach kurzer Zeit (< 1 s) wird das gebundene GTP zu GDP + anorganischem Phosphat (Pi) gespalten, und der PDE-Inhibitor wird wieder frei. Sofort bindet er an PDE und stoppt die cGMP-Hydrolyse. Das Rhodopsin-Molekül bleibt jedoch länger aktiv. Es hat keinen intrinsischen Abschaltmechanismus. Einmal aktiviert, kann jedes Rhodopsin hintereinander bis zu etwa 3000 Transducin-Moleküle aktivieren. |
 Abgeschaltet wird Rhodopsin durch ein besonderes Protein: Arrestin. Der Abschaltvorgang beginnt mit der Phosphorylierung des Rhodopsin C-Terminus durch Rhodopsinkinase. Arrestin bindet an das phosphorylierte Pigment und verhindert jede weitere Aktivierung von Transducin. Das phosphorylierte, inaktive Rhodopsin verliert dann seinen Chromophor, wird dephosphoryliert, nimmt ein neues Molekül 11-cic-Retinal aus dem Pigmentepithel auf und steht dann für erneute Aktivierung durch ein Photon zur Verfügung. |