| HIGHRES (111 kbyte) | |
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| Rhodopsin-Zyklus | Transducin-Zyklus | PDE-Zyklus |
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| Nach der Aktivierung durch Licht bindet Rhodopsin (R*)an Transducin (T) und setzt die Signalkaskade in Gang. Zur Abschaltung der Kaskade wird R* zunächst phosphoryliert. Am phosphorylierten C-terminus bindet das Protein Arrestin und schaltet R* vollständig ab. Nach Austausch des -trans- gegen ein 11--Retinal kann das Rhodopsin wieder auf Licht reagieren. | Wenn R* and Transducin bindet wird GDP gegen GTP ausgetauscht, und das Protein dissoziiert in die a-GTP Untereinheit und den bg-Komplex. a-GTP bindet eine inhibitorische Untereinheit (I) der Phosphodiesterase (PDE). Durch Spaltung von GTP inaktiviert sich die a-Untereinheit selbst, bindet den bg-Komplex und kann dann erneut aktiviert werden. | Nach Entfernung der inhibitorischen Untereinheit (I) ist die Phosphodiesterase (PDE) aktiviert und hydrolysiert cGMP. Bei Absinken der Konzentration von a-GTP wird PDE-Inhibitor frei und hemmt die Aktivität der PDE. Müller, F. und Kaupp, U.B. (1998) |