Nach der Aktivierung durch Licht bindet Rhodopsin (R*)an Transducin (T)
und setzt die Signalkaskade in Gang. Zur Abschaltung der Kaskade wird R*
zunächst phosphoryliert. Am phosphorylierten C-terminus bindet das Protein Arrestin
und schaltet R* vollständig ab. Nach Austausch des all-trans- gegen ein
11-cis-Retinal kann das Rhodopsin wieder auf Licht reagieren.
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Wenn R* and Transducin bindet wird GDP gegen GTP ausgetauscht, und das
Protein dissoziiert in die a-GTP Untereinheit und den
bg-Komplex. a-GTP bindet eine
inhibitorische Untereinheit (I) der Phosphodiesterase (PDE). Durch Spaltung von GTP inaktiviert
sich die a-Untereinheit selbst, bindet den bg-Komplex
und kann dann erneut aktiviert werden.
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Nach Entfernung der inhibitorischen Untereinheit (I) ist die Phosphodiesterase (PDE)
aktiviert und hydrolysiert cGMP. Bei Absinken der Konzentration von a-GTP
wird PDE-Inhibitor frei und hemmt die Aktivität der PDE.
Aus: Müller, F. und Kaupp, U.B. (1998)
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