| Das Sarkomer | HIGHRES (129 kbyte) |
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| Aufbau eines Sarkomers aus dem Skelettmuskel. Elektronenmikroskopische Bilder
eines entspannten(oben) und eines kontrahierten (unten) Sarkomers.
Unter den Mikrographien ist schematisch die Position der Mikrofilamente zueinander
dargestellt. Bei einer zytoplasmatischen Ca2+-Konzentration von ca 0.1 mM liegen die beiden Z-Scheiben des Sarkomers weit auseinander, die Überlappungszone von Actin- und Myosinfilamenten ist klein. Bei 1 mM Ca2+ haben sich Actin- und Myosinfilamente ineinander verschoben. Die Z-Scheiben sind zusammengerückt, das Sarkomer ist kontrahiert. Aus: Czihak, G. et al. (1981) |
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| Ultrastruktur von Myosinfilamenten | HIGHRES (95 kbyte) |
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| In der Elektronenmikrographie eines einzelnen Myosinfilaments (oben) kann man (in der
HIGHRES-Option) sehen, daß das Filament an beiden Seiten eine rauhe Oberflächen
hat und nur in der Mitte glatt aussieht. Das liegt an der Bündelstruktur dieses
Filaments (Mitte). Die Myosinmoleküle ordnen sich in dem Filament so an, daß
ihre Köpfe entweder zur einen oder anderen Seite, nicht jedoch zur Mitte hin
orientiert sind. Dadurch entsteht ein Doppelbündel von Myosinmolekülen, und
das Filament kann auf beiden Seiten mit Actinfilamenten wechselwirken. Ein einzelnes Myosinmolekül besteht aus zwei schweren und vier leichten Ketten (unten). Die schweren Ketten bilden mit einer helikalen Anordnung den Schwanz, die leichten Ketten bilden den Kopf des Moleküls. Aus: Alberts, B. et al., (1983) |
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