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Elektronenmikroskopische Aufnahme eines Längsschnitts durch
ein Stäbchenaußensegment. Erkennbar ist die Plasmamembran und die davon
isolierte Membran der Disks. Der Abstand zwischen Plasmamembran und Disks entspricht etwa 50 nm.
Beim Menschen enthalten die Außensegmente etwa 800 Disks. Das lichtempfindliche Pigment Rhodopsin ist in
die Membranen der Disks eingebaut und zwar in einer extrem hohen Dichte
(ca 30000 pro mm2). Wegen dieser hohen Packungsdichte
wird ein Photon, das sich entlang der Längsachse des Außensegments bewegt
(auf der Abbildung von unten links nach oben rechts) mit hoher Wahrscheinlichkeit
auf ein Rhodopsinmolekül treffen. Das ist eine wichtige Voraussetzung für die
Fähigkeit des Auges, einzelne Photonen wahrzunehmen.Elektronenmikrographie von: Walter H. Schröder Forschungszentrum Jülich |
Raummodell der Faltung eines Rhodopsinmoleküls in der Diskmembran. Das Molekül
hat 7 Membranregionen (gelbe Säulen), der N-terminus liegt im Diskinnenraum, der
C-Terminus im Zytoplasma. Der Chromophor Retinal ist in seiner 11-cis Konformation
dargestellt, die im Dunkeln vorliegt. Gelb ist ein Fettsäurerest (Myristoyl) angedeutet, der
hilft, das Rhodopsin in der Membran zu stabilisieren. Mit P sind Phosphorylierungsstellen
bezeichnet, die bei der Abschaltung der Transduktion eine Rolle spielen.Aus: Müller, F. + Kaupp, U.B. (1998) Signaltransduktion in Sehzellen Naturwissenschaften 85: 49-61 |
Retinal, der Chromophor des Rhodopsins, ist ein Derivat des Vitamin A (Retinol).
Im Dunkeln liegt Retinal als 11-cis-Isomer vor (oben). Bei Absorption eines
Photons kommt es zur Isomerisierung des Moleküls: Durch eine Drehung der Bindung
zwischen dem 11. und 12. Kohlenstoffatom (Mitte) gelangt das Molekül in die
all-trans-Konfiguration (unten), die die Aktivierung des Rhodopsins auslöst. Im Dunkeln
isomerisiert all-trans-Retinal wieder in die 11-cis-Form
und verbindet sich mit einem neuen Opsinmolekül zu Rhodopsin.Aus: Zenner, H.P. + Zrenner, E. (1994) Physiologie der Sinne Spektrum Verlag, Heidelberg |