Das lichtabsorbierende Pigment Rhodopsin ist in den Disks des Photorezeptor-Außensegments konzentriert.
Oben rechts zeigt eine elektronenmikroskopische Aufnahme einen Längsschnitt durch
ein Stäbchenaußensegment. Erkennbar ist die Plasmamembran und die davon
isolierte Membran der Disks. Der Abstand zwischen Plasmamembran und Disks entspricht etwa 50 nm.
Beim Menschen enthalten die Außensegmente etwa 800 Disks. Das lichtempfindliche Pigment Rhodopsin ist in
die Membranen der Disks eingebaut und zwar in einer Dichte von
ca. 30.000 Molekülen pro Mikrometer2). Wegen dieser hohen Packungsdichte
wird ein Photon, das sich entlang der Längsachse des Außensegments bewegt
(auf der Abbildung von unten links nach oben rechts) mit hoher Wahrscheinlichkeit
auf ein Rhodopsinmolekül treffen. Das ist eine wichtige Voraussetzung für die
Fähigkeit des Auges, einzelne Photonen wahrzunehmen.
Elektronenmikrographie von: Walter H. Schröder, Forschungszentrum Jülich
Oben links: Raummodell der Faltung eines Rhodopsinmoleküls in der Diskmembran. Das Molekül
hat 7 Membranregionen (gelbe Säulen), der N-terminus liegt im Diskinnenraum (hier unterhalb der Diskmembran), der
C-Terminus im Zytoplasma (hier oberhalb der Diskmembran). Der Chromophor Retinal ist in seiner 11-cis Konformation
dargestellt, die im Dunkeln vorliegt.
Oben rechts: Retinal, der Chromophor des Rhodopsins, ist ein Derivat des Vitamin A (Retinol). Im Dunkeln
liegt Retinal als 11-cis-Isomer vor (oben). Bei Absorption eines Photons
kommt es zur Isomerisierung des Moleküls: Durch eine Drehung der Bindung zwischen dem
11. und 12. Kohlenstoffatom (Mitte) gelangt das Molekül in die
all-trans-Konfiguration (unten), die die Aktivierung des Rhodopsins
auslöst. Im Dunkeln isomerisiert all-trans-Retinal wieder in die
11-cis-Form und verbindet sich mit einem neuen Opsinmolekül zu Rhodopsin.
Quellen:
Rhodopsin: Müller, F. + Kaupp, U.B. (1998) Signaltransduktion in Sehzellen. Naturwissenschaften 85: 49-61
Retinal: Zenner, H.P. + Zrenner, E. (1994) Physiologie der Sinne. Spektrum Verlag, Heidelberg
Stephan Frings, Uni Heidelberg, Abt. Molekulare Physiologie
Juni 2003
s.frings@zoo.uni-heidelberg.de
