Die Conotoxin-Familien | HIGHRES (70 kbyte) |
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Primärstruktur jeweils eines Mitglieds von 5 Conotoxinfamilien. Die Toxine
werden nach gemeinsamen Zielproteinen im Beuteorganismus gruppiert: a
-Conotoxine binden an nicotinische Acetylcholinrezeptoren, m-Conotoxine
an muskuläre Na+ Kanäle, w-Conotoxine an neuronale
Ca2+ Kanäle, d-Conotoxine an neuronale
Na+ Kanäle und k-Conotoxine and neuronale
K+ Kanäle. Ein spezifische Muster von Disulfidbrückenbindungen
(schwarze Linien) kennzeichnet die Struktur einer jeden Familie. Dargestellt sind Toxine aus den Jagdgiften von Conus geographus und Conus purpurascens. |
Die Struktur von w-Conotoxin | HIGHRES (99 kbyte) |
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Strukturmodell eines w-Conotoxins aus dem Gift von
Conus geographus. Die einzelnen Aminosäurereste sind mit den üblichen Ein-Buchstaben-Symbolen
angegeben (Symbol O: Hydroxyprolin). Disulfidbrücken zwischen jeweils zwei Cysteinresten (Symbol C)
sind durch schwarze Balken dargestellt. Die Disulfidbrücken festigen die Raumstruktur
dieser kleinen Peptide und sind für die biologische Wirkung unbedingt notwending. Die meisten Conotoxine sind kleine Peptide von nur 10 bis 30 Aminosäuren. Vermutlich besteht der wichtigste Vorteil dieser geringen Größe darin, daß die Toxinmoleküle schnell durch die Gewebsflüssigkeit der Beutetiere diffundieren und damit eine raschere Lähmung bewirken können. |